Qual dos gráficos abaixo mostra o comportamento da velocidade de reação em função da concentração de substrato para uma enzima alostérica, em presença e em ausência de um inibidor não-competitivo? (Inibidores  não-competitivos ligam-se à enzima num sítio diferente do sítio ativo).

A inibição não-competitiva de uma enzima pode ocorrer quando um inibidor liga-se à enzima num sítio diferente do sítio ativo. O inibidor não-competitivo diminui a velocidade da reação, i.e. a velocidade de formação do produto é mais lenta na presença do inibidor do que na sua ausência. Isso significa que o sítio ativo é alterado, mas não incapacitado, pelo inibidor.

Como mostrado no gráfico #2, o efeito de um inibidor não-competitivo não pode ser cancelado pelo aumento da concentração do substrato. Já que o inibidor e o substrato não estão competindo pelo mesmo sítio de ligação à enzima, o inibidor não-competitivo diminui a a velocidade da reação em qualquer concentração de substrato.