Qual dos gráficos abaixo mostra o comportamento da velocidade de reação em função da concentração do substrato para uma  enzima alostérica, em presença e em ausência de um inibidor alostérico?

Enzimas Alostéricas

Ligação de efetores nas subunidades regulatórias

Existe um equilíbrio entre as formas ativa e inativa. A quantidade de enzima que está no estado ativo ou inativo depende das concentrações relativas de substrato e inibidor, como sugere o diagrama abaixo:

A ligação do inibidor faz com que a enzima alostérica adote a conformação inativa e promove a ligação cooperativa de uma segunda molécula de inibidor.

Um excesso de substrato pode compensar o efeito do inibidor. A ligação do substrato faz com que a enzima assuma a conformação ativa e promove a ligação cooperativa de outra molécula de substrato, levando à formação do produto.

Significado das curvas em forma de S com e sem inibidor

A forma da curva sem inibidor está descrita com mais detalhes no tutorial da questão 14. À medida que a concentração do substrato é aumentada, o substrato se liga à enzima e desencadeia a mudança de conformação da enzima para a forma ativa. Na presença de inibidor, uma concentração mais elevada de substrato é necessária para mudar a conformação para a forma ativa. Entretanto, uma vez atingida uma concentração de substrato suficientemente alta para promover à passagem à forma ativa, o substrato se liga cooperativamente (daí a curva em forma de S), e atinge-se a mesma velocidade máxima observada sem inibidor.